AMINOÁCIDOS

Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).

Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo carboxilo es desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona formándose el catión amonio, a esta configuración en disolución acuosa (que es la forma más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).

La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Forma de clasificar los aminoácidos según su cadena lateral, polaridad y tamaño.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
• Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
• Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
• Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares)

Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

• Valina (Val, V)
• Leucina (Leu, L)
• Treonina (Thr, T)
• Lisina (Lys, K)
• Triptófano (Trp, W)
• Histidina (His, H) *
• Fenilalanina (Phe, F)
• Isoleucina (Ile, I)
• Arginina (Arg, R) *
• Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

• Alanina (Ala, A)
• Prolina (Pro, P)
• Glicina (Gly, G)
• Serina (Ser, S)
• Cisteína (Cys, C) **
• Asparagina (Asn, N)
• Glutamina (Gln, Q)
• Tirosina (Tyr, Y) **
• Ácido aspártico (Asp, D)
• Ácido glutámico (Glu, E)
• Selenocisteína (Sec, U)
• Pirrolisina (Pyl, O)

Estas clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido. Para algunos aminoácidos hay dudas sobre si son esenciales en algunas especies, según diferentes autores.

Según la ubicación del grupo amino

• Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
• Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
• Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos modificados

Modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de más de 100 derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la específica funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminoácidos. Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:

Propiedades

• Ácido-básicas.

Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución básica se encuentra totalmente como disociado, el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado, es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, también se deben de tomar en cuanta las cadenas laterales ya que como se menciono anteriormente tenemos aminoácidos ácidos, básicos o neutro debido a que las cadenas pueden ser ácidas, básicas, o neutras, esta es la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.

Como sabemos los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico (7.3) donde haciendo uso de la ecuación Henderson-Hasselbach aunado al conocimiento del pKa de cada uno podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un aminoácido ya sean en su formas protonadas o zwitterión, en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante ya que cadenas que contiene halógenos, aldehídos o NO₂ o CN le confieren propiedades más ácidas, mientras que aquellos como grupos hidroxilo los vuelven más básicos.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón,

• Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

• Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

• Solubilidad.

No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

• Espectro de absorción.

Debido a que ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo humano se somete a pruebas de absorción UV, donde vemos que aminoácidos que presentan ciclos aromáticos como tirosina, triptofano y fenilalanina absorben mejor esta luz. debido a que muchas proteínas están formadas por restos de tiriosina, los 280 nm nos permiten determinar su composición.

Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se sabe que los puentes disulfuro absorben la luz, todos los demás aminoácidos presentan absorciones menores a 220 nm.

• Punto isoeléctrico. Cuando se analiza a un aminoácido bajo la ecuación Henderson-Hasselbach encontramos diferentes especies del mismo como la forma zwiterion y las formas protonadas contando cada una con una constante de disociación ácida distinta o pKa, cuando se toman en cuenta ambos y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH específico (debido a que muchos aminoácidos contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, esto produce que se tenga un tercer pKa que también debe de ser tomado en cuenta cuando se busca el promedio) al cual se le ha denominado como punto isoeléctrico , donde las formas protonas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre ellos. El pH al cual la molécula carece de carga neta es conocido como punto isoeléctrico o pH isoeléctrico (pI). El pH isoeléctrico para los aminoácidos monoamino y monocorboxílicos puede ser calculo: pK = (pK1 + pK2) / 2. En el punto isoeléctrico, el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto en el punto isoeléctrico, no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en el pH isoeléctrico.

Reacciones de los aminoácidos

• Reacciones debido al grupo carboxilo.

1. La descarboxilación: El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadavérica, entre otros;
2. Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con amoniaco para formar la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina, entre otros.

• Reacciónes debidas al grupo amino:

1. La transaminación:El grupo amino alfa de una aminoácido puede ser transferido a un alfa-cetoácido para formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfa-acetoácidos. Ésta es una reacción importante en el organismo para la interconversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no esenciales;
2. Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar el correspondiente catoácido y amoniaco.
3. Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se adiciona al grupo amigo alfa de los aminoácidos para formar compuestos carbamino.